La Sociedad de Bioquímica y Biología Molecular celebra nuevas incorporaciones

La Sociedad de Bioquímica y Biología Molecular celebra nuevas incorporaciones

Durante los años, la Sociedad de Bioquímica y Biología Molecular de Chile (SBBMCh), ha generado instancias de unión entre científicos que favorece la inter y transdisciplinariedad en materia de nuevos avances en el área. En ese sentido, los congresos organizados por esta entidad son capaces de acaparar gran parte de la atención de investigadores del área molecular de nuestro país y el extranjero. Convirtiéndose en un foco de interés para muchos investigadores.

Bajo este contexto, y para los científicos jóvenes, integrar esta sociedad, constituye un gran honor, ya que posibilita la interacción con otros investigadores que pueden aportar a sus incipientes líneas de investigación. De esta forma, el ser socio de la SBBMCh, abre desafíos bastante interesantes, y uno de ellos es el vinculado con la difusión, con la cual, los nuevos investigadores, además de compartir con sus colegas, participan de instancias donde se generan puentes entre el mundo de la ciencia y la sociedad civil.

Dentro de esta nueva etapa de la sociedad, y en el marco del último congreso desarrollado en Iquique, se incorporaron nuevos jóvenes socios, quienes por medio de la presentación de trabajos de primer nivel ingresaron a la icónica entidad. Uno de ellos, y quien recibió uno de los premios a mejor incorporación, fue el investigador del centro de Soft Matter Research and Technology Center de la Universidad de Santiago, Jaime Andrés Rivas Pardo. “Todos los trabajos eran de primer nivel; la mayoría presentados por estudiantes de doctorado, postdoctorado y científicos jóvenes que están comenzando con sus lineas de investigación independinte. Esto prueba el gran interés que ha despertado la sociedad en los últimos años entre los más jovenes, en especial por los que aun están en su proceso de formación y entrenamiento”, acota.

Este año, y de manera anecdótica, fueron 8 los científicos que se incorporaron. Todos, candidatos que presentaron trabajos de excelente calidad, muchos de ellos publicados. “Dentro de las líneas y técnicas que destacaron en los trabajos que se presentaron en el último congreso de la sociedad, sin duda la biología estructural concentró gran parte de las exposiciones”. “Es muy interesante ver como gran parte de la bioquímica y biología molecular a dado un giro dedicándose a temas enteramente cuantitativos, donde ocurre esa interacción con otras disiciplinas como la Física o la Química. Además, todas las temáticas aboradas y presentadas en esta última reunión mostraron ser de primer nivel, resueltas con instrumentación implementada en Chile, lo que resulta muy llamativo ya que este tipo de equipamiento y estrategias moleculares son utilizadas actualmente por los grupos líderes que operan como verdaderas puntas de lanzas en la biología estructural”, finaliza el investigador.

Su trabajo en sistemas híbridos

La idea de este bioquímico es implementar sistemas híbridos dentro de la investigación de las biomoléculas, esto por medio el registro de dos diferentes señales. “En nuestro caso estamos tratando de implementar un sistema donde somos capaces de perturbar una proteína elástica de manera mecánica y al mismo tiempo observar cómo esta interactúa con otras proteínas. Utilizamos una técnica de transferencia de energía denominada FRET (Föster Resonance Energy Transfer), de modo que se pueden observar fenómenos de fluorescencia y procesos mecánicos a la vez. “En el fondo, tenemos dos tipos de señales que convergen para un mismo estudio, y actualmente estamos comprometidos a aplicar dicha técnica en el laboratorio”, explica.

En ese sentido, los investigadores, a través de una nueva tecnología ya implemetada en el laboratorio pueden iluminar una molécula específica a la vez. La técnica llamada TIRF (Total Internal Reflection Fluorescence), genera una iluminación a partir de un campo evanescente permitiendo registrar una molécula específica, y no todas las moléculas contenidas en la muestra. De esta manera, el trabajo es mucho más específico. “Nosotros iluminamos solo las moléculas que están específicamente adheridas al vidrio, lo cual conseguimos por medio de la generación de un campo evanescente donde entra una luz de excitación que coincide con la luz de absorción de la molécula, permitiendo que ésta florezca, mientras que las moléculas que están justamente arriba de ellas no se excitan, ya que la luz no penetra en el medio. De ese modo, solo iluminamos las primeras moléculas que están adheridas al vidrio. Son estas mismas moléculas las mismas que más tarde sometimos a las técnicas mecánicas o de estiramiento”, explica el investigador.

De esta forma, el equipo en el que trabaja el Dr. J. Andrés Rivas Pardo, ha dado los primeros pasos para la implementación de esta nueva técnica híbrida en el país, la cual esperan pueda dar interesantes resultados en el estudio de las proteínas. Recientemente, Dr. Rivas Pardo ha publicado en artículo en la revista de la academia nacional de ciencias de Estados Unidos, PNAS, implementando un sistema que interviene con proteínas recién sintetizadas. “La técnica se basa en ofrecer un péptido que imita estructuras ya presentes en la proteína de adhesión bacteriana, de modo que este péptido mimético es incorporado en el plegamiento normal de la proteína. No obstante, este péptido es como un pequeño caballo de Troya ya que se une a la proteína entorpeciendo con el plegamiento y la elasticidad de la molécula”. Si bien el trabajo publicado es la prueba de concepto para la implementación de un sistema de anti-adhesión de bacterias, la idea es continuar el trabajo con la instrumentación híbrida implementando en el centro SMAT-C USACh. “Combinaremos la mecánica con visualización de una molécula por medio de FRET-TIRF, con la finalidad de generar una estrategia basada en péptidos que permita intervenir con la adhesión de bacterias patógenas humanas”. Frente a un antibiótico tradicional, estos péptidos podrían tener la ventaja de que la bacteria no podría generar resistencia sin cambiar la manera en que emplea sus proteínas de adhesión, además la administración de un péptido tiene muchos menos complicaciones para el individuo que un antibiótico común.

Fuente: 4ID/CONGRESS, Todos los derechos reservados. ®
Periodista: Patricio Grunert Alarcón. ®

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