Análisis estructural in situ de la proteína S del SARS-CoV-2 revela existencia de “bisagras” que permiten flexibilidad

Análisis estructural in situ de la proteína S del SARS-CoV-2 revela existencia de “bisagras” que permiten flexibilidad

La proteína spike (S) del SARS-CoV-2 permite la entrada del virus a la célula hospedera al unirse al receptor de la enzima convertidora de angiotencina II (ACE2) y es un gran target para los anticuerpos neutralizantes. Alrededor de 20 a 40 espinas decoran la superficie del virus. Turoňová et al. ahora muestra que esta proteína se une de manera flexible a la superficie del virus, mediante 3 “bisagras” que están bien protegidas por sitios de glicosilación. La flexibilidad conferida por estas 3 bisagras podrían explicar como múltiples proteínas S pueden actuar concertadamente para unirse a la superficie plana de la célula hospedera.

In situ structural analysis of SARS-CoV-2 spike reveals flexibility mediated by three hinges

The severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) spike protein enables viral entry into host cells by binding to the angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2) receptor and is a major target for neutralizing antibodies. About 20 to 40 spikes decorate the surface of virions. Turoňová et al. now show that the spike is flexibly connected to the viral surface by three hinges that are well protected by glycosylation sites. The flexibility imparted by these hinges may explain how multiple spikes act in concert to engage onto the flat surface of a host cell. 

Fuente: science.sciencemag.org